情景題：假如你每天都會喝一樽可樂，你會把可樂樽放在家中床下底收藏嗎？不會，因為你可以隨手就丟到垃圾桶，然後可樂樽就「不存在了」！可是，可樂樽並沒有消失，只是到了堆填區。香港人每天消耗大量樽裝水和飲品膠樽，大多都不會回收利用，只有少部分能夠重生成為膠樽。回收膠樽的其一困難在於如何把用以製作膠樽的 PET 物料，回收成堅固的水樽材料。如果能夠將 PET 分解成所需使用的化學品，便可以利用來製造新的高級 PET。
英國樸茨茅夫大學的 John McGeehan 團隊，公開被稱為「PETase」細菌酶的詳細情報，據稱可以分解塑膠。此外，他們設計了一種消化塑膠比天然品種更快的酶。相關結果將發表在「美國國家科學院院刊（PNAS）」上。
PETase 於 2016 年在日本堺市的 PET 瓶回收廠中發現，由稱為 Ideonella sakaiensis 201-F6 的塑料咀嚼細菌所分泌。該酶將 PET 降解為單（2-羥乙基）對苯二甲酸（MHET）。然後，第二種酶進一步將 MHET 分解成對苯二甲酸和乙二醇（ethylene glycol）。細菌再將這些化學物質作為食物來源。PETase 的發現者還表示，它可能是由分解角質（一種覆在葉子上的蠟質聚合物）的細菌酶進化而來。神奇的是，PET 自 70 年代以後才被廣泛使用，這意味著該酶是在過去 50 年內進化到足以完成這項工作。
雖然 Ideonella sakaiensis 消化 PET 緩慢，但或有利於回收工業。要做到這一點，需要了解酶如何工作。這就是 McGeehan 團隊的研究目標。由於 MHET 比 PET 更容易通過標準化學手段分解，所以他們專注於 PETase。
團隊比較了 PETase 基因的 DNA 序列與數千種細菌角質酶的 DNA 序列，研究有何系統性差異。然後，他們創造了 PETase 的新版本，每個版本都有一個或多個氨基酸結構組，以模擬祖先角質酶的結構。
由於 PETase 和角質酶之間的許多差異，很可能是讓 PETase 得以發揮作用的原因，他們期望這些新型酶能夠更有效地消化塑膠。然而，出人意表的是，其中一種改造過的酶（其中兩種氨基酸設計成更像角質酶）比自然酶消化 PET 能夠快 20%。他們得到意外收穫，不過，McGeehan 團隊認為，這表明還有許多可以改良的空間。
在真正利用 PETase 前，還有許多研究工作需要完成。按目前的速度，即使是一公升的「改進酶」溶液每天也只能分解幾毫克塑料。因此，它的塑料消化能力必須提高百倍以上才能應用在工業上。
團隊希望通過酶結構中的線索來做到這點，把該酶改良成可以在 70℃ 以上的溫度下工作，當 PET 熱成橡膠狀時，會更容易消化。生活在溫泉中的細菌或能夠高溫運作的角質酶，也許能帶來更多啟示。酶的基因也必須移植到可在工業規模下培植的細菌中。可見要化解膠劫，種種的研究工作，需要和人類使用塑膠的速度競賽。
